✔ TestWizard
Создать тест   Войти  

Тест: АМИНОКИСЛОТЫ, БЕЛКИ, ФЕРМЕНТЫ, ВИТАМИНЫ


Список вопросов


1. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ НЕ ВХОДИТ В СОСТАВ БЕЛКОВ

1) глицин
2) гамма-аминомаслянная кислота
3) пролин
4) аспарагиновая кислота

2. НЕЗАМЕНИМОЙ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА ЯВЛЯЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА

1) валин
2) тирозин
3) глицин
4) серин

3. АЛИФАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) треонин
2) тирозин
3) триптофан
4) оксипролин

4. ПОЛЯРНАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) валин
2) изолейцин
3) треонин
4) триптофан

5. ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННАЯ ПРИ РН 7,0 АМИНОКИСЛОТА

1) аспарагиновая кислота
2) аргинин
3) оксипролин
4) пролин

6. ПРИ РН 3,0 АЛАНИН БУДЕТ ЗАРЯЖЕН

1) отрицательно
2) заряд равен 0
3) положительно

7. ПРИ РН 10,0 ВАЛИН БУДЕТ ЗАРЯЖЕН

1) отрицательно
2) положительно
3) заряд равен 0

8. ПОЛОЖИТЕЛЬНУЮ БИУРЕТОВУЮ РЕАКЦИЮ ДАЮТ РАСТВОРЫ

1) дипептидов
2) аминокислот
3) трипептидов

9. ПОЛОЖИТЕЛЬНАЯ НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ СВИДЕТЕЛЬСТВУ- ЕТ, ЧТО В РАСТВОРЕ ПРИСУТСТВУЮТ

1) серосодержащие аминокислоты
2) ароматические аминокислоты
3) любые aльфа-аминокислоты
4) алифатические аминокислоты

10. ФОРМА МОЛЕКУЛЫ КОЛЛАГЕНА

1) глобулярный белок
2) фибриллярный белок
3) альфа-спираль
4) неупорядоченная конформация

11. БЕЛОК, ВЫПОЛЯЮЩИЙ ТРАНСПОРТНУЮ ФУНКЦИЮ

1) лактатдегидрогеназа
2) соматотропин
3) коллаген
4) церулоплазмин

12. ПРОСТОЙ БЕЛОК

1) соматотропный гормон
2) церулоплазмин
3) альбумин
4) гемоглобин

13. СВЯЗИ, КОТОРЫЕ СТАБИЛИЗИРУЮТ В ПРОСТРАНСТВЕ АЛЬФА- СПИРАЛИ

1) дисульфидные связи
2) гидрофобные взаимодействия
3) пептидные связи
4) водородные связи

14. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ

1) только первичной последовательностью аминокислот
2) только рН среды
3) первичной последовательностью аминокислот и рН среды
4) наличием в растворе ионизированных веществ

15. К ВТОРИЧНОЙ КОНФОРМАЦИИ БЕЛКОВ ОТНОСИТСЯ ВСЁ, КРОМЕ

1) мицеллы
2) бета-складчатой структуры
3) альфа-спирали
4) неупорядоченной

16. УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ, НА КОТОРОМ ФОРМИРУЕТСЯ АКТИВ- НЫЙ ЦЕНТР БЕЛКА

1) вторичная конформация
2) третичная структура
3) первичная последовательность аминокислот

17. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – ЭТО

1) простетическая группа и апобелок
2) функциональное целое, включающее несколько протомеров в олигомер- ном белке
3) белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей

18. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ В ВОДНОЙ СРЕДЕ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ ВСЕМИ УКАЗАННЫМИ СВОЙСТВАМИ, КРОМЕ

1) ионизации молекул
2) формы молекул
3) гидратации молекул
4) способности связывать природные лиганды

19. С БЕЛКАМИ ПРИ ВЫСАЛИВАНИИ

1) необратимо меняется структура белка
2) меняется степень гидратации
3) уменьшается молекулярная масса
4) происходит разрыв дисульфидных связей

20. МЕТОД ОСАЖДЕНИЯ НЕ ВЫЗЫВАЮЩИЙ НЕОБРАТИМЫХ ИЗМЕНЕ- НИЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА – ЭТО

1) осаждение сульфосалициловой кислотой
2) осаждение концентрированной серной кислотой
3) кипячение в щелочной среде
4) осаждение солями щелочно-земельных металлов
5) осаждение ацетоном

21. УСЛОВНО ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) валин
2) аргинин
3) глицин
4) аланин

22. ТИП АМИНОКИСЛОТ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ В СОСТАВ ПРИРОДНЫХ БЕЛКОВ

1) а- и B-аминокислоты
2) y-аминокислоты
3) w-аминокислоты
4) а -аминокислоты

23. ЗАРЯД АЛАНИНА ПРИ РН 7,0

1) равен +1
2) равен 0
3) равен -1
4) равен -2

24. ЗАРЯД ТИРОЗИНА ПРИ РН 10,0

1) равен +1
2) равен -2
3) равен 0
4) равен -1

25. ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «СЕР-ГЛН-ТРЕ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПО- ЛЕ ПРИ РН 5,0

1) двигаться к катоду
2) двигаться к аноду
3) оставаться на месте

26. АБСОЛЮТНО ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО

1) гистоны являются сложными белками
2) в составе липопротеинов имеется много альбуминов
3) глобулины регулируют перенос веществ в клетках
4) хиломикроны содержат много триацилглицеролов

27. ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ БЕЛКА ЛИГАНДОМ ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ

1) место связывания белка и небелкового кофермента
2) «нишу» на поверхности белковой молекулы
3) гидрофильный фрагмент пептидного остова
4) участок белковой цепи, комплементарный лигаду

28. АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ ЧЕЛОВЕКА ПРЕДСТАВЛЕНЫ

1) D-аминокислотами
2) D- и L-аминокислотами
3) L-аминокислотами
4) левовращающими аминокислотами

29. ЗАРЯД ЛИЗИНА ПРИ РН 10,0

1) равен -1
2) равен 0
3) равен «+2»
4) равен +1

30. ЗАРЯД СЕРИНА ПРИ РН 3,0

1) равен +1,
2) равен 0,
3) равен -1,
4) равен -2.

31. ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «АСП-ЛЕЙ-ГЛИ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПОЛЕ ПРИ РН 6,8 –

1) двигаться к аноду
2) оставаться на месте
3) двигаться к катоду

32. ДЛЯ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ НЕ ХАРАКТЕРНО

1) расположение всех атомов в одной плоскости
2) участие пептидной группы в образовании водородных связей в) трансположение заместителей
3) длина больше, чем у одинарной связи

33. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО

1) максимальное количество холестерола находится в ЛПВП
2) к хромопротеинам относятся белки, содержащие гем
3) нуклеосомы необходимы для считывания информации с ДНК
4) гемоглобин принадлежит к классу цитохромов

34. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛКОВ С ЛИГАНДАМИ

1) происходит на уровне первичной структуры
2) стимулирует образование третичной структуры
3) обеспечивает транспорт веществ

35. БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ МОЖЕТ ВЗАИМОДЕЙСТВОВАТЬ БИЛИРУБИН

1) глобулины
2) гистоны
3) эластины
4) альбумины

36. БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ ВЗАИМОДЕЙСТВУЮТ НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

1) фосфопротеины
2) коллагены
3) гистоны
4) глобулины

37. 37. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ

1) разрывом пептидных связей и образованием неупорядоченной структуры
2) уменьшением растворимости из-за изменения структуры фрагментов
3) уменьшением растворимости из-за взаимодействия с лигандами
4) освобождением тепла в результате разворачивания цепи и образованием осадка

38. К СВОЙСТВАМ БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ ОТНОСЯТСЯ ВСЕ ПЕРЕ- ЧИСЛЕННЫЕ, КРОМЕ

1) эффекта Тиндаля
2) способность к денатурации
3) высокой вязкости
4) вращения поляризованного света
5) малой скорости диффузии

39. СВОЙСТВО БЕЛКОВ, КОТОРОЕ В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ ЗАВИСИТ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ СОЛЕЙ В СОСТАВЕ БЕЛКОВ, – ЭТО

1) форма молекулы
2) степень гидратации
3) размер молекулы
4) суммарный заряд

40. ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ. УКАЗАТЬ ДЕГИДРАТИРУЮЩИЙ АГЕНТ

1) алкалоид таннин
2) 10 % раствор трихлоруксусной кислоты
3) 5 % раствор сульфата меди
4) 96 % раствор этанола

41. УРОВЕНЬ СТРУКТУРЫ БЕЛКА, НА КОТОРОМ ФОРМИРУЕТСЯ ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ С ЛИГАНДОМ, – ЭТО

1) четвертичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) первичная структура

42. ФАКТОР, КОТОРЫЙ НЕ МОЖЕТ РЕГУЛИРОВАТЬ БИОЛОГИЧЕСКУЮ АКТИВНОСТЬ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, – ЭТО

1) присоединение метильных групп
2) взаимодействие с лигандами
3) действие солей тяжелых металлов
4) изменение давления

43. ТИП ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ГДЕ ДВЕ ОДИНАКОВЫЕ БЕЛКОВЫЕ МО- ЛЕКУЛЫ СОЕДИНИЛИСЬ В КОМПЛЕКС, – ЭТО

1) изменение конформации
2) взаимодействие с лигандом
3) кооперация
4) комплементарность

44. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ

1) разрывом пептидных связей после разрушения вторичной структуры
2) потерей биологической активности в результате дегидратации
3) изменением заряда аминокислот на противоположный
4) нарушением третичной структуры и потерей биологической активности

45. СВОЙСТВО БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЮТ В АППАРАТЕ «ИСКУССТВЕННАЯ ПОЧКА», – ЭТО

1) низкая скорость диффузии
2) создание онкотического давления
3) способность связывать полярные молекулы
4) неспособность проникать через полупроницаемые мембраны

46. ПРИ ИСЧЕЗНОВЕНИИ ЗАРЯДА РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТ- СЯ ПОТОМУ ЧТО

1) увеличивается степень гидратации молекулы белка
2) происходит разворачивание молекулы белка
3) снижается взаимное отталкивание молекул белков
4) возрастает взаимное притяжение молекул белков

47. ИСЧЕЗНОВЕНИЕ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ПРО- ИСХОДИТ ПОД ВОЗДЕЙСТВИЕМ

1) пикриновой кислоты
2) 3 % раствора ацетата свинца
3) 40 % раствором этанола
4) ацетона

48. СПЕЦИФИЧНОСТЬ СВЯЗЫВАНИЯ БЕЛКА С ЛИГАНДОМ ОБУСЛОВЛЕНА

1) конфигурацией активного центра белка
2) образованием ионных связей
3) комплементарностью участков белка и лиганда
4) соответствием размеров центров связывания

49. ТИП ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ПРИ КОТОРОМ ПРИ СВЯЗЫВАНИИ МО- ЛЕКУЛЫ КИСЛОРОДА С ПЕРВОЙ СУБЪЕДИНИЦЕЙ ГЕМОГЛОБИНА ОБЛЕГЧАЕТСЯ СВЯЗЫВАНИЕ ЕГО С ДРУГИМИ СУБЪЕДИНИЦАМИ

1) изменение уровня организации белка
2) взаимодействие с лигандом
3) кооперативный эффект
4) комплементарность

50. ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКОВ ПОНИМАЮТ

1) увеличение размеров из-за проникновения воды внутрь белковой глобулы
2) уменьшение растворимости при добавлении, например, сульфата аммо- ния
3) изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологи- ческой активности
4) потерю биологической активности белка в результате его гидролиза

51. СВОЙСТВО, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ПРИ РАЗДЕЛЕНИИ БЕЛКОВ МЕТОДОМ ЭЛЕКТРОФОРЕЗА, – ЭТО

1) различие заряда белков при определенной рН
2) повышенная адсорбция заряженных молекул на носителе
3) различный размер молекулы при разных значениях рН
4) различная подвижность глобулярных и фибриллярных белков

52. ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ, ПО- ТОМУ ЧТО

1) изменяются биологические свойства белка
2) возрастает агрегация молекул
3) происходит разрушение третичной структуры
4) исчезает заряд

53. ИЗМЕНЕНИЕ ЗАРЯДА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА НЕ ВЫЗЫВАЕТСЯ

1) раствором серной кислоты
2) раствором сульфата аммония
3) сдвигом рН
4) органическими растворителями

54. УРОВЕНЬ, НА КОТОРОМ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ, – ЭТО

1) вторичной структуры
2) четвертичной структуры
3) первичной структуры
4) третичной структуры

55. ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, – ЭТО

1) соли тяжелых металлов
2) изменение рН
3) изменение температуры

56. ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ ПРОСТОГО БЕЛКА ЛИГАНДОМ – ЭТО

1) фрагмент пептидной цепи
2) «карман» на белковой глобуле
3) простетическая группа
4) совокупность радикалов аминокислот

57. ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКА ПОНИМАЕТСЯ

1) разрыв пептидных и дисульфидных связей
2) разрыв ионных связей, стабилизирующих белок
3) осаждение белка при рН, равной изоэлектрической точке
4) изменение конформации белка, сопровождающееся нарушением раство- римости белка

58. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ БЕЛКОВ МОЛОКА В КАЧЕСТВЕ АНТИДОТОВ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ

1) в образовании гелей при увеличении концентрации
2) в способности к рефракции лучей света
3) в неспособности проникать через полупроницаемые мембраны
4) в способности белков связывать тяжелые металлы

59. ДОБАВЛЕНИЕ НЕЙТРАЛЬНЫХ СОЛЕЙ К БЕЛКОВОМУ РАСТВОРУ

1) разрывает дисульфидные и ионные связи
2) вызывает снятие гидратной оболочки
3) вызывает необратимую денатурацию
4) вызывает снятие заряда с молекулы

60. РАЗВЕРТЫВАНИЕ БЕЛКОВОЙ ГЛОБУЛЫ

1) ведет к дегидратации
2) ведет к образованию фибриллярных структур
3) вызывается потерей заряда и разрывом связей
4) зависит от внутриклеточных факторов

61. КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ОБОЗНАЧАЕТ, ЧТО

1) белок функционирует только вместе с определенным лигандом
2) изменение конформации одних субъединиц влияет на активность других
3) изменение активности одних влияет на конформацию других
4) субъединицы могут функционировать только в составе олигомера

62. ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ

1) добавление нейтральных солей
2) присоединение фосфатной группы
3) взаимодействие с ингибиторами
4) отщепление части пептидной цепи

63. ВИТАМИНЫ – ЭТО

1) незаменимые микрокомпоненты пищи
2) пищевые добавки
3) заменимые микрокомпоненты пищи

64. ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ЛИ ВИТАМИНЫ В КАЧЕСТВЕ ИСТОЧНИКА ЭНЕРГИИ?

1) да, при интенсивных физических нагрузках
2) да, в экстремальных ситуациях
3) нет, никогда
4) нет, используются только как пластический материал

65. МОЖЕТ ЛИ РАЗВИТЬСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ ПРИ УПОТРЕБЛЕНИИ В ПИЩУ РАФИНИРОВАННЫХ ПРОДУКТОВ – САХАРА, ЖИРОВ, БЕЛО- ГО ХЛЕБА?

1) да, при нарушении переваривания в кишечнике
2) да, при усиленных занятиях спортом
3) нет, они богаты энергией и в них много витаминов
4) да, они богаты энергией и в них мало витаминов

66. ОСНОВНАЯ ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ – ЭТО

1) предшественники коферментов
2) предшественники углеводов
3) защита биологических мембран
4) предшественники гормонов

67. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В1 НАЗЫВАЕТСЯ

1) никотинамидадениндинуклеотид
2) тиаминдифосфат
3) пиридоксальфосфат
4) флавинмононуклеотид

68. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В2 НАЗЫВАЕТСЯ

1) коэнзим А
2) тетрагидрофолиевая кислота
3) флавинадениндинуклеотид
4) пиридоксальфосфат

69. ВИТАМИН, КОТОРЫЙ ВХОДИТ В СОСТАВ КОФЕРМЕНТА «ФЛА- ВИНМОНОНУКЛЕОТИД», – ЭТО

1) биотин
2) тиамин
3) рибофлавин
4) пантотеновая кислота

70. ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА ЯВЛЯЕТСЯ СОСТАВНОЙ ЧАСТЬЮ КОФЕРМЕНТА

1) флавинмононуклеотид
2) тиаминдифосфат
3) тетрагидрофолиевая кислота
4) коэнзим А

71. РЕАКЦИИ, ПРОТЕКАЮЩИЕ С УЧАСТИЕМ НАД+ И НАДФ+, ОТНОСЯТСЯ К ТИПУ

1) декарбоксилирования
2) окислительно-восстановительные
3) изомеризации
4) синтеза

72. ПОЧТИ ВСЕ РЕАКЦИИ ПРЕВРАЩЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ПРОТЕКАЮТ ПРИ УЧАСТИИ КОФЕРМЕНТА

1) тиаминдифосфата
2) флавинмононуклеотида
3) биотина
4) пиридоксальфосфата

73. ПРИ ДЛИТЕЛЬНОМ ПРИЕМЕ АНТИБИОТИКОВ И СУЛЬФАНИЛАМИДОВ У ЧЕЛОВЕКА РАЗВИВАЕТСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ В6, ЧТО ОБУ- СЛОВЛЕНО

1) ингибированием пиридоксин-зависимых ферментов
2) действием лекарства на синтез коферментной формы
3) связыванием лекарства с витамином
4) подавлением микрофлоры кишечника

74. ПРИ НЕДОСТАТКЕ АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ РАЗВИВАЕТСЯ ЦИНГА, ПОТОМУ ЧТО

1) окисляются липидные компоненты мембран клеток соединительной ткани
2) нарушается синтез альбумина
3) нарушается гидроксилирование пролина и лизина в коллагене
4) окисляются сульфгидрильные группы ферментов

75. МОЖНО ЛИ ПРИМЕНЯТЬ ВИТАМИНЫ А И D СРАЗУ ЗА ОДИН ПРИЕМ В КОЛИЧЕСТВЕ, ДОСТАТОЧНОМ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ ИХ НОР- МАЛЬНОГО УРОВНЯ В ТЕЧЕНИЕ НЕСКОЛЬКИХ ДНЕЙ?

1) нет, они легко выводятся с мочой
2) да, они прочно связываются с соответствующими ферментами
3) да, они способны запасаться
4) нет, они токсичны

76. 76. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ РОДОПСИНА – БЕЛКА СЕТЧАТКИ ГЛАЗА ЯВЛЯЕТСЯ

1) ретиналь
2) токоферол
3) кальциферол
4) рибофлавин

77. 77. У БОЛЬНЫХ С ПОВРЕЖДЕННЫМИ ПОЧКАМИ, НЕСМОТРЯ НА НОР- МАЛЬНО СБАЛАНСИРОВАННУЮ ДИЕТУ, ЧАСТО РАЗВИВАЕТСЯ РАХИ- ТОПОДОБНОЕ ЗАБОЛЕВАНИЕ, СОПРОВОЖДАЮЩЕЕСЯ ИНТЕНСИВНОЙ ДЕМИНЕРАЛИЗАЦИЕЙ КОСТЕЙ. ЭТО ОБУСЛОВЛЕНО ТЕМ,ЧТО

1) теряется кальциферол-переносящий белок
2) нарушается образование 1,25-дигидроксихолекальциферола
3) нарушается образование 25-гидроксихолекальциферола
4) нарушается всасывание витамина D

78. ОСНОВНАЯ БИОХИМИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТОКОФЕРОЛА –

1) защищает витамин D от окисления и выведения с мочой
2) стимулирует рост и дифференцировку быстро делящихся клеток
3) в качестве прооксиданта участвует в делении клеток
4) является антиоксидантом

79. ОСНОВНАЯ ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ВИТАМИНОВ –

1) стимулирует образование фибриногена и протромбина
2) участвует в посттрансляционной модификации факторов свертывания крови
3) активирует эритропоэз
4) является антиоксидантом

80. 80. БЫЛ СИНТЕЗИРОВАН БЕЗ БОКОВОЙ ИЗОПРЕНОИДНОЙ ЦЕПИ И МОЖНО ВВОДИТЬ ВНУТРИВЕННО ЖИРОРАСТВОРИМЫЙ

1) витамин К
2) витамин Е
3) витамин D
4) витамин А

81. 81. ДЛЯ ДЕТЕЙ СЕВЕРНЫХ ШИРОТ ПОЛУШАРИЯ ХАРАКТЕРНА НЕДО- СТАТОЧНОСТЬ

1) витамина К
2) витамина Е
3) витамина D
4) витамина А

82. ГРУППА, СОСТАВЛЕННАЯ ТОЛЬКО ИЗ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ

1) В6, В12, С, F, Вс.
2) C, B6, Н, В5, РР,
3) В2, В6, К, Н, Е,
4) В1, В6, Н, F,

83. ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ СОСТАВ ВИТАМИНА F, –

1) олеиновая, линолевая и арахидоновая.
2) арахидоновая, линолевая и линоленовая,
3) олеиновая, линолевая и стеариновая,
4) олеиновая, линолевая и линоленовая,

84. ПРОВИТАМИНАМИ НАЗЫВАЮТСЯ ВЕЩЕСТВА, КОТОРЫЕ В ОРГАНИЗМЕ

1) превращаются в активную форму витамина
2) депонируются с последующим превращением
3) подвергаются гидроксилированию и активации
4) превращаются в водорастворимую форму

85. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) отравление витамином А ведет к сумеречной потере зрения
2) зародыши пшеницы богаты витамином Е
3) потребность в витамине К невысока и обеспечивается потреблением жирных продуктов
4) жирорастворимые витамины быстро выводятся с желчью

86. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) потребности в витамине Е покрываются кишечной микрофлорой
2) заболевания печени ведут к гипервитаминозу А
3) витамин К плохо растворим в органических растворителях
4) витамин D3 способен синтезироваться в организме

87. ДЛЯ НЕДОСТАТОЧНОСТИ ВИТАМИНА А ХАРАКТЕРНЫ

1) остеомаляция
2) кровоточивость
3) снижение концентрации родопсина в крови
4) гиперкератоз

88. ГИПОВИТАМИНОЗЫ ПО ВОДОРАСТВОРИМЫМ ВИТАМИНАМ МОГУТ ВОЗНИКАТЬ

1) при регулярной физической нагрузке
2) после приема антибиотиков
3) при переходе на вегетарианскую диету

89. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) недостаток витамина D вызывает геморрагии из-за снижения уровня кальция в крови
2) витамин К имеется в красных овощах
3) гиповитаминоз К развивается при нарушении всасывания жиров в ки- шечнике
4) токоферол поступает в организм в виде провитамина

90. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) лучшим источником токоферола является рыбий жир
2) провитамином А является ретиналь
3) снижение свертываемости крови при гиповитаминозе К связано со сни- жением устойчивости эритроцитов к гемолизу
4) рахитом называют недостаточность витамина D

91. ДЛЯ ГИПЕРВИТАМИНОЗА D ХАРАКТЕРНЫ

1) усиленный синтез простагландинов
2) кальцификация тканей
3) повышение свертываемости крови
4) гемолиз эритроцитов

92. КОМПОНЕНТ, КОТОРЫЙ ОБЛАДАЕТ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТЬЮ

1) кофермент
2) кофактор
3) апофермент
4) холофермент

93. ОТЛИЧИЕ ФЕРМЕНТА ОТ НЕБЕЛКОВОГО КАТАЛИЗАТОРА

1) обладает специфичностью
2) не претерпевает необратимых изменений
3) не расходуется в результате реакции
4) не изменяет направление реакции

94. ФЕРМЕНТЫ, КОТОРЫЕ КАТАЛИЗИРУЮТ ПЕРЕНОС ГРУПП ВНУТРИ МОЛЕКУЛЫ

1) трансферазы
2) лиазы
3) гидролазы
4) изомеразы

95. РЕАКЦИЯ ВОССТАНОВЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА ДО ВОДЫ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ

1) оксидазы
2) цитохромов
3) гексокиназы
4) каталазы

96. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ КАТАЛИЗИРУЕТ ПРИСОЕДИНЕНИЕ ГРУПП ПО ДВОЙНЫМ СВЯЗЯМ И ОБРАТИМЫЕ РЕАКЦИИ СИНТЕЗА- РАСПАДА, – ЭТО

1) лиаза
2) трансфераза
3) лигаза
4) изомераза

97. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ

1) лигаза
2) трансфераза
3) гидролаза
4) оксидоредуктаза

98. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ РЕАКЦИИ РАС- ЩЕПЛЕНИЯ С УЧАСТИЕМ ВОДЫ, – ЭТО

1) оксидоредуктаза
2) гидролаза
3) лиаза
4) трансфераза

99. КОДОВЫЙ ШИФР, КОТОРЫЙ ИМЕЕТ КАЖДЫЙ ФЕРМЕНТ ПО МЕЖ- ДУНАРОДНОЙ НОМЕНКЛАТУРЕ –

1) двухзначный
2) пятизначный
3) трехзначный
4) четырехзначны

100. СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРИ ПОВЫШЕНИИ ТЕМ- ПЕРАТУРЫ ВЫШЕ 50С ОБУСЛОВЛЕНО

1) гидролизом
2) денатурацией кофермента
3) денатурацией апофермента

101. В СОСТАВЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ВЫДЕЛЯЮТСЯ УЧАСТКИ

1) аллостерический и контактный
2) каталитический
3) регуляторный и каталитический
4) контактный и каталитический

102. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФОРМИРУЕТСЯ НА УРОВНЕ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА

1) четвертичной
2) третичной
3) вторичной
4) первичной

103. СТРОЕНИЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ

1) скорость ферментативной реакции
2) химическое превращение субстрата в продукт реакции
3) специфичность действия фермента
4) регуляторную активность фермента

104. ПОЛОЖЕНИЯ, КОТОРЫЕ ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮТ АКТИВ- НЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТОВ

1) в составе активного центра выделяют регуляторный и каталитический участки
2) активный центр формируют только непротеиногенные аминокислоты
3) это участок, который связывается с аллостерическим фактором
4) это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участ- вующий в катализе

105. ВАЖНЫМ СВОЙСТВОМ ФЕРМЕНТОВ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИМ МНОГО- ОБРАЗИЕ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ В ОРГАНИЗМЕ, ЯВЛЯЕТСЯ ИХ СПЕЦИФИЧНОСТЬ. АБСОЛЮТНАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧ- НОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА

1) комплементарностью активного центра субстрату
2) пространственным соответствием активного центра субстрату
3) наличием кофермента
4) набором определенных функциональных групп в активном центре

106. ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ, ОБЛАДАЮЩИХ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНО- СТЬЮ,ВЕРНО СЛЕДУЮЩЕЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами
2) способность катализировать единственную реакцию
3) радикалы аминокислот активного центра способны взаимодействовать с любыми стереоизомерами субстрата

107. ОСНОВНОЕ ПОЛОЖЕНИЕ, ИСПОЛЬЗУЕМОЕ В ТЕОРИИ ФИШЕРА

1) модель индуцированного соответствия субстрата к активному центру фермента
2) эффект дестабилизации субстрата
3) модель соответствия субстрата к активному центру фермента по принци- пу «ключ-замок»

108. ОСНОВНАЯ ИДЕЯ ТЕОРИИ КОШЛАНДА

1) фермент катализирует реакцию с образованием промежуточного «фер- мент-субстратного» комплекса
2) в субстрате при взаимодействии с ферментом возникает напряжение
3) при связывании контактного участка с субстратом в структуре фермента происходят конформационные изменения
4) активный центр фермента сформирован жесткими структурами

109. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА В ПРИСУТСТВИИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА МОЖЕТ БЫТЬ СНИЖЕНА В РЕЗУЛЬТАТЕ

1) конформационных изменений молекул фермента
2) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот в любом месте молекулы, кроме активного центра
3) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра

110. ПРИЧИНЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ

1) ингибитор связывается с ферментом в аллостерическом центре
2) ингибитор ковалентно связывается с субстратом
3) ингибитор связывается ионными связями с активным центром
4) ингибитор ковалентно связывается с ферментом

111. ПРИМЕР НЕОБРАТИМОГО ИНГИБИРОВАНИЯ

1) ингибирование ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом
2) ингибирование ацетилхолинэстеразы ацетилхолином
3) ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом
4) ингибирование каталазы пероксидом водорода

112. СНЯТЬ ДЕЙСТВИЕ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА МОЖНО, ЕСЛИ

1) изменить условия реакции (рН и температуру)
2) снизить концентрацию фермента
3) увеличить концентрацию субстрата
4) увеличить концентрацию ингибитора

113. ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА

1) ингибитор похож на фермент
2) ингибитор отличается по структуре от субстрата
3) ингибитор имеет более сложную структуру, чем субстрат
4) ингибитор по структуре похож на субстрат

114. ИНГИБИРОВАНИЕ АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ ПРИ ОДНОВРЕМЕННОМ ПРЕВРАЩЕНИИ МЕТАНОЛА И ЭТАНОЛА ЯВЛЯЕТСЯ

1) необратимым
2) бесконкурентным
3) конкурентным
4) неконкурентным

115. ПРИЧИНА, ПО КОТОРОЙ РЕГУЛИРУЕТСЯ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ПУТЕМ КОВАЛЕНТНОЙ ХИМИЧЕСКОЙ МОДИФИКАЦИИ –

1) присоединение или удаление небольшого фрагмента от фермента
2) присоединение или удаление небольшого фрагмента от субстрата
3) внутримолекулярная перестройка структуры фермента
4) присоединение какой-либо химической группы к ферменту

116. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ БЫТЬ

1) рибофлавин
2) рибозимы
3) гем
4) аденозин

117. КОМПЛЕКС ПОЛИПЕПТИДНОЙ БЕЛКОВОЙ ЧАСТИ И НЕБЕЛКОВОЙ ЧАСТИ НАЗЫВАЕТСЯ

1) холофермент
2) мультифермент
3) апофермент
4) кофермент

118. УЧАСТОК ФЕРМЕНТА, СВЯЗАННЫЙ С СУБСТРАТОМ И УЧАСТ- ВУЮЩИЙ В КАТАЛИЗЕ, НАЗЫВАЕТСЯ

1) аллостерический центр
2) якорный центр
3) активный центр
4) каталитический центр

119. К АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМУ ЦЕНТРУ МОЖЕТ ПРИСОЕДИНЯТЬСЯ

1) гормон
2) соответствующий кофактор
3) субстрат
4) комплементарный регулятор

120. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ

1) нуждаться в мягких условиях работы
2) сдвигать равновесие реакции
3) ускорять наступление равновесия
4) изменять направление реакции

121. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) катализируют энергетически невозможные реакции
2) не расходуются в процессе реакции
3) сдвигают равновесие реакции
4) обладают высокой специфичностью

122. ФЕРМЕНТЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЛАГОДАРЯ

1) сдвигу равновесия реакции
2) снижению энергетического барьера реакции
3) увеличению энергетического барьера реакции
4) повышению энергии молекул

123. ПРИ ПРЕВРАЩЕНИИ ОДНИМ ФЕРМЕНТОМ НЕСКОЛЬКИХ СТЕРЕОИЗОМЕРОВ ОДНОГО ВЕЩЕСТВА ИМЕЕТ МЕСТО

1) относительная специфичность
2) абсолютная специфичность
3) групповая специфичность
4) стереоспецифичность

124. ОПТИМАЛЬНЫМ УСЛОВИЕМ ДЛЯ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНО- СТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ

1) температура 25С
2) соединение с субстратом в течение 10 мин
3) рН 6,8
4) температура 37С

125. КО II КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) оксидоредуктазы
2) трансферазы
3) изомеразы
4) лиазы

126. К I КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) лигазы
2) щелочная фосфатаза
3) лактатдегидрогеназа
4) триозофосфатизомераза

127. ПРИ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРОИСХОДИТ

1) присоединение определенных химических групп к ферменту
2) присоединение к ферменту продукта реакции
3) изменение порядка аминокислот в полипептидной цепи фермента
4) агрегация 2-х и более ферментов в комплекс

128. ДЛЯ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ ХАРАКТЕРНО СВЯЗЫ- ВАНИЕ ИНГИБИТОРА

1) с эффекторами реакции
2) с ферментом в активном центре
3) с субстратом
4) с ферментом в аллостерическом центре

129. СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ

1) модуляторами
2) простетической группой
3) витамином, входящим в кофермент
4) апоферментом

130. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА РР НАЗЫВАЕТСЯ

1) никотинамидадениндинуклеотид
2) тиаминдифосфат
3) коэнзим А
4) флавинмононуклеотид

131. БЕЛКОВАЯ ЧАСТЬ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ

1) мультифермент
2) холофермент
3) кофермент
4) кофактор
5) апофермент

132. В ФОРМИРОВАНИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ АМИНОКИСЛОТЫ, РАСПОЛОЖЕННЫЕ

1) в соседних полипептидных цепях
2) в участке связывания кофактора
3) в любом месте полипептидной цепи
4) рядом в полипептидной цепи

133. ЗА СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТА С ФЕРМЕНТОМ ОТВЕЧАЕТ

1) активный центр
2) аллостерический центр
3) контактный участок
4) каталитический центр

134. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ

1) являться регулируемыми
2) катализировать энергетически возможные реакции
3) расходоваться в процессе реакции
4) обладать высокой специфичностью

135. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) не катализируют энергетически невозможные реакции
2) расходуются в процессе реакции
3) являются регулируемыми
4) ускоряют наступление равновесия реакции

136. СУММАРНАЯ ЭНЕРГИЯ КОНЕЧНЫХ ПРОДУКТОВ РЕАКЦИИ ПО СРАВНЕНИЮ С ОБЩЕЙ ЭНЕРГИЕЙ ИСХОДНЫХ ВЕЩЕСТВ

1) не изменяется
2) ниже, если в реакции используется АТФ
3) выше
4) выше, если в реакции используется АТФ

137. ЕСЛИ ФЕРМЕНТ ПРЕВРАЩАЕТ ТОЛЬКО D-ГЛЮКОЗУ, ТО ОН ОБЛАДАЕТ

1) относительной специфичностью
2) абсолютной специфичностью
3) стереоспецифичностью
4) групповой специфичностью

138. НЕОБХОДИМЫМ УСЛОВИЕМ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ В СТАНДАРТНЫХ УСЛОВИЯХ ЯВЛЯЕТСЯ

1) рН 7,2,
2) инкубация фермента с субстратом не менее 15 мин
3) температура 37С,
4) избыток субстрата,

139. К IV КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) лиазы
2) лигазы
3) трансферазы
4) изомеразы

140. К V КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) пируваткарбоксилаза
2) фосфатазы
3) аминотрансфераза
4) триозофосфатизомераза

141. ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРОИСХОДИТ

1) присоединение определенных химических групп
2) присоединение к ферменту различных эффекторов
3) агрегация 2-х и более ферментов в комплекс
4) отщепление участка полипептидной цепи

142. ПРИ НЕОБРАТИМОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ

1) ковалентное связывание функциональных групп активного центра
2) разрушение каталитического центра
3) образование ионных связей с группами активного центра
4) разрыв белковой цепи фермента

143. НЕ ЯВЛЯЕТСЯ СУЩЕСТВЕННЫМ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ

1) длительное сохранение активности в плазме крови
2) выход фермента в кровь при патологии
3) органоспецифичность
4) низкая активность фермента в крови в норме

144. КОФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ

1) тиамин
2) аланин
3) пантотеновая кислота
4) тетрагидрофолиевая кислота

145. НЕБЕЛКОВЫЙ КОМПОНЕНТ ФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ

1) профермент
2) холофермент
3) кофермент
4) апофермент

146. МЕЖДУ АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ И СУБСТРАТОМ ИМЕЕТСЯ

1) пространственное соотношение
2) комплементарность
3) химическое соответствие
4) взаимодействие полярных групп

147. ХИМИЧЕСКАЯ РЕАКЦИЯ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ НЕПОСРЕДСТВЕННО

1) в каталитическом участке
2) в аллостерическом центре
3) в контактном участке

148. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПО- СОБНЫ

1) увеличивать скорость пропорционально своей концентрации
2) не сдвигать равновесие реакции
3) изменять направление реакции
4) обладать высокой специфичностью

149. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) катализируют энергетически возможные реакции
2) не изменяют направление реакции
3) нуждаются в мягких условиях работы
4) не сдвигают равновесие реакции

150. УСКОРЕНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ПРИ ПОВЫШЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ ПРОИСХОДИТ БЛАГОДАРЯ

1) повышению сродства фермента к субстрату
2) более прочной фиксации субстрата на ферменте
3) увеличению энергии молекул
4) увеличению количества молекул в единице объема среды

151. ЕСЛИ ФЕРМЕНТ АТАКУЕТ ФОСФОЭФИРНЫЕ СВЯЗИ В СУБСТРА- ТАХ, ТО ИМЕЕТ МЕСТО

1) видовая специфичность
2) групповая специфичность
3) абсолютная специфичность
4) стереоспецифичность

152. 152. СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ РЕГИСТРИРУЕТСЯ ПО

1) накоплению субстрата
2) изменению суммарной концентрации субстрата и продукта
3) накоплению продукта реакции
4) продолжительности инкубации

153. К VI КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) лигазы
2) оксидоредуктазы
3) изомеразы
4) синтазы

154. КО II КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) глюкозооксидаза
2) карбоксиэстеразы
3) пептидгидролазы
4) гексокиназа

155. ПРОФЕРМЕНТЫ АКТИВИРУЮТСЯ

1) отщеплением участка полипептидной цепи в реакции частичного протео- лиза
2) агрегацией 2-х и более ферментов в комплекс
3) присоединением к ферменту продукта реакции
4) присоединением определенных химических групп

156. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ ПОД ВЛИЯНИЕМ ИНГИБИТОРА

1) на функциональные группы аминокислотных остатков, не принимающих участие в формировании активного центра фермента
2) на группы субстрата
3) на конформацию активного центра фермента
4) на заряд аминокислот активного центра фермента

157. ПРИМЕНЕНИЕ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ В КАЧЕСТВЕ ЭНЗИМОПРЕПАРАТОВ В МЕДИЦИНЕ

1) для очистки ран
2) в аппарате «искусственной почки»
3) для повышения физической активности
4) в аппарате «искусственного дыхания»

158. КОФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ

1) пиридоксин
2) коэнзим Q
3) никотинамид
4) рибофлавин

159. ОТЛИЧИЕ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА ОТ ПРОСТОГО ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В

1) различной молекулярной массе
2) наличии металла в структуре
3) наличии нескольких полипептидных цепей
4) наличии небелкового компонента

160. КАТАЛИЗ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ

1) в каталитическом участке
2) в контактном участке
3) в аллостерическом центре

161. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ

1) обладать высокой специфичностью
2) являться регулируемыми
3) сдвигать равновесие реакции
4) не изменять направления реакции

162. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) более эффективно ускоряют реакции
2) не изменяют равновесия реакции
3) ускоряют наступление равновесия реакции
4) не являются регулируемыми

163. ФЕРМЕНТЫ РАБОТАЮТ ПРИ ОПРЕДЕЛЕННОМ ОПТИМУМЕ РН, ПОТОМУ ЧТО

1) при других значениях рН фермент денатурирует
2) при других значениях рН аминокислоты активного центра изменяют за- ряд и сродство фермента к субстрату
3) при других значениях рН активный центр теряет специфичность
4) при других значениях рН ферменты более чувствительны к ингибиторам

164. ПРИ ОКИСЛЕНИИ ФЕРМЕНТОМ ЛЮБЫХ ОДНОАТОМНЫХ СПИРТОВ ИМЕЕТ МЕСТО

1) стереоспецифичность
2) групповая специфичность
3) абсолютная специфичность

165. К III КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) изомеразы
2) лиазы
3) гидролазы
4) трансферазы

166. К IV КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) глюкокиназа
2) пируватдекарбоксилаза
3) химотрипсин
4) ацилтрансферазы

167. ОБЪЕДИНЕНИЕ ДВУХ И БОЛЕЕ ФЕРМЕНТОВ ВЕДЕТ К ОБРАЗОВАНИЮ

1) изоферментов
2) химической модификации ферментов
3) мультиферментных комплексов
4) активной формы ферментов

168. ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ

1) сходством ингибитора и субстрата
2) разрушением активного центра
3) слабой связью ингибитора и фермента
4) связыванием ингибитора с субстратом

169. ФУНКЦИЕЙ ЛИПОПРОТЕИНОВ КРОВИ ЯВЛЯЕТСЯ

1) транспорт триацилглицеролов к месту синтеза
2) транспорт липидов между органами
3) регуляция активности некоторых факторов свертывания крови
4) участие в образовании желчи

170. В СОСТАВЕ НУКЛЕОПРОТЕИНОВ ОБНАРУЖИВАЮТ

1) альбумины
2) нуклеиновые кислоты и белки
3) рибонуклеиновую кислоты и гистоновые белки
4) азотистые основания: аденин, гуанин, урацил, цитозин

171. В СОСТАВ ЛИПОПРОТЕИНОВ ВХОДЯТ

1) специфические белки и холестерол
2) различные классы липидов и белки
3) альбумины и триацилглицеролы
4) желчные кислоты, холестерол, фосфолипиды и белки

172. В СОСТАВ НУКЛЕОСОМ НЕ ВХОДЯТ ГИСТОНЫ ТИПА

1) Н1
2) Н3
3) Н2а
4) Н4

173. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) протеогликаны относятся к глобулярным белкам
2) к фосфопротеинам относят многие белки-ферменты
3) гистоны регулируют активность считывания информации с РНК
4) в составе протеогликанов преобладает глюкоза

174. ЛИПОПРОТЕИНЫ – ЭТО СТРУКТУРЫ,

1) выполняющие регуляторную функцию
2) представляющие собой сложные белки, содержащие ковалентно связан- ные липиды
3) содержащие ферменты липидного обмена
4) обнаруживаемые только в лимфатической системе

175. ФУНКЦИЕЙ ГИСТОНА Н1 ЯВЛЯЕТСЯ

1) регуляция функциональной активности ДНК
2) регуляция активности ферментов синтеза ДНК на матрице ДНК
3) транспорт азотистых оснований к месту синтеза белка
4) прикрепление ДНК к ядерной мембране

176. 176. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) фосфопротеины, кроме фосфатной группы, содержат гем
2) гликопротеины осуществляют структурную функцию
3) в составе гистонов много глицина и серина
4) хромопротеины в основном представлены белками крови

177. В СОСТАВЕ ЛИПОПРОТЕИНОВ НЕ ОБНАРУЖИВАЮТ

1) холестерол и его эфиры
2) триацилглицеролы
3) апопротеины
4) глобулины

178. В КЛАСС ГЛИКОПРОТЕИНОВ ВХОДЯТ

1) хондроитинсульфаты и дерматансульфаты
2) белки межклеточного пространства
3) коллаген и эластин
4) гемоглобин, цитохромы

179. ФУНКЦИЕЙ ГЛИКОПРОТЕИНОВ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ

1) регуляция синтеза коллагена
2) связывание воды
3) заполнение межклеточного матрикса
4) регуляция проникновения веществ из крови в клетки

180. В СОСТАВЕ МЕЖКЛЕТОЧНОГО ВЕЩЕСТВА НЕ ОБНАРУЖИВАЕТСЯ

1) гиалуроновая кислота
2) дерматансульфат
3) гликопротеины
4) нуклеопротеины
© 2024 TestWizard - Платформа для создания онлайн-тестов с результатами.
master@testwizard.ru