✔ TestWizard
Создать тест   Войти  

Тест: АМИНОКИСЛОТЫ, БЕЛКИ, ФЕРМЕНТЫ, ВИТАМИНЫ


Список вопросов


1. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ НЕ ВХОДИТ В СОСТАВ БЕЛКОВ –

1) аспарагиновая кислота
2) глицин
3) гамма-аминомаслянная кислота

2. НЕЗАМЕНИМОЙ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА ЯВЛЯЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА

1) тирозин
2) валин
3) глицин

3. АЛИФАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) триптофан
2) тирозин
3) треонин

4. ПОЛЯРНАЯ АМИНОКИСЛОТА

1) треонин
2) изолейцин
3) валин

5. ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННАЯ ПРИ РН 7,0 АМИНОКИСЛОТА

1) аргинин
2) оксипролин
3) пролин

6. ПРИ РН 3,0 АЛАНИН БУДЕТ ЗАРЯЖЕН

1) заряд равен 0
2) отрицательно
3) положительно

7. ПРИ РН 10,0 ВАЛИН БУДЕТ ЗАРЯЖЕН

1) заряд равен 0
2) положительно
3) отрицательно

8. ПОЛОЖИТЕЛЬНУЮ БИУРЕТОВУЮ РЕАКЦИЮ ДАЮТ РАСТВОРЫ

1) трипептидов
2) дипептидов
3) аминокислот

9. ПОЛОЖИТЕЛЬНАЯ НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ СВИДЕТЕЛЬСТВУ-ЕТ, ЧТО В РАСТВОРЕ ПРИСУТСТВУЮТ

1) любые aльфа-аминокислоты
2) ароматические аминокислоты
3) серосодержащие аминокислоты

10. ФОРМА МОЛЕКУЛЫ КОЛЛАГЕНА –

1) альфа-спираль
2) фибриллярный белок
3) глобулярный белок

11. БЕЛОК, ВЫПОЛЯЮЩИЙ ТРАНСПОРТНУЮ ФУНКЦИЮ, –

1) соматотропин
2) коллаген
3) церулоплазмин

12. ПРОСТОЙ БЕЛОК –

1) альбумин
2) соматотропный гормон
3) гемоглобин

13. СВЯЗИ, КОТОРЫЕ СТАБИЛИЗИРУЮТ В ПРОСТРАНСТВЕ АЛЬФА-СПИРАЛИ –

1) водородные связи
2) пептидные связи
3) гидрофобные взаимодействия

14. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ

1) только рН среды
2) первичной последовательностью аминокислот и рН среды
3) только первичной последовательностью аминокислот

15. К ВТОРИЧНОЙ КОНФОРМАЦИИ БЕЛКОВ ОТНОСИТСЯ ВСЁ, КРОМЕ

1) мицеллы
2) неупорядоченной конформации
3) альфа-спирали

16. УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ, НА КОТОРОМ ФОРМИРУЕТСЯ АКТИВ-НЫЙ ЦЕНТР БЕЛКА –

1) вторичная конформация
2) третичная структура
3) первичная последовательность аминокислот

17. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – ЭТО

1) белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей
2) функциональное целое, включающее несколько протомеров в олигомер-ном белке
3) простетическая группа и апобелок

18. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ В ВОДНОЙ СРЕДЕ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ ВСЕМИ УКАЗАННЫМИ СВОЙСТВАМИ, КРОМЕ

1) гидратации молекул
2) способности связывать природные лиганды
3) формы молекул

19. С БЕЛКАМИ ПРИ ВЫСАЛИВАНИИ

1) уменьшается молекулярная масса
2) меняется степень гидратации
3) необратимо меняется структура белка

20. МЕТОД ОСАЖДЕНИЯ НЕ ВЫЗЫВАЮЩИЙ НЕОБРАТИМЫХ ИЗМЕНЕ-НИЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА – ЭТО

1) осаждение солями щелочно-земельных металлов
2) осаждение сульфосалициловой кислотой
3) осаждение концентрированной серной кислотой

21. УСЛОВНО ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА –

1) аргинин
2) глицин
3) валин

22. ТИП АМИНОКИСЛОТ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ В СОСТАВ ПРИРОДНЫХ БЕЛКОВ, –

1) -аминокислоты
2) - и -аминокислоты
3) а-аминокислоты

23. ЗАРЯД АЛАНИНА ПРИ РН 7,0

1) равен -1
2) равен 0
3) равен +1

24. ЗАРЯД ТИРОЗИНА ПРИ РН 10,0

1) равен -1
2) равен +1
3) равен 0

25. ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «СЕР-ГЛН-ТРЕ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПО-ЛЕ ПРИ РН 5,0 –

1) двигаться к катоду
2) оставаться на месте
3) двигаться к аноду

26. АБСОЛЮТНО ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО

1) хиломикроны содержат много триацилглицеролов
2) гистоны являются сложными белками
3) в составе липопротеинов имеется много альбуминов

27. ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ БЕЛКА ЛИГАНДОМ ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ

1) участок белковой цепи, комплементарный лигаду
2) гидрофильный фрагмент пептидного остова
3) «нишу» на поверхности белковой молекулы

28. АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ ЧЕЛОВЕКА ПРЕДСТАВЛЕНЫ

1) L-аминокислотами
2) D- и L-аминокислотами
3) D-аминокислотами

29. ЗАРЯД ЛИЗИНА ПРИ РН 10,0

1) равен 0
2) равен «+2»
3) равен +1

30. ЗАРЯД СЕРИНА ПРИ РН 3,0

1) равен -1,
2) равен 0,
3) равен +1,

31. ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «АСП-ЛЕЙ-ГЛИ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПОЛЕ ПРИ РН 6,8 –

1) двигаться к катоду
2) оставаться на месте
3) двигаться к аноду

32. ДЛЯ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ НЕ ХАРАКТЕРНО

1) длина больше, чем у одинарной связи
2) трансположение заместителей
3) участие пептидной группы в образовании водородных связей

33. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО

1) нуклеосомы необходимы для считывания информации с ДНК
2) к хромопротеинам относятся белки, содержащие гем
3) максимальное количество холестерола находится в ЛПВП

34. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛКОВ С ЛИГАНДАМИ

1) происходит на уровне первичной структуры
2) стимулирует образование третичной структуры
3) обеспечивает транспорт веществ

35. БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ МОЖЕТ ВЗАИМОДЕЙСТВОВАТЬ БИЛИРУБИН,

1) гистоны
2) эластины
3) альбумины

36. БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ ВЗАИМОДЕЙСТВУЮТ НУКЛЕИНОВЫЕ КИС-ЛОТЫ, –

1) коллагены
2) гистоны
3) глобулины

37. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ

1) разрывом пептидных связей и образованием неупорядоченной структуры
2) уменьшением растворимости из-за взаимодействия с лигандами
3) освобождением тепла в результате разворачивания цепи и образованием осадка

38. К СВОЙСТВАМ БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ ОТНОСЯТСЯ ВСЕ ПЕРЕ-ЧИСЛЕННЫЕ, КРОМЕ

1) высокой вязкости
2) вращения поляризованного света
3) малой скорости диффузии

39. СВОЙСТВО БЕЛКОВ, КОТОРОЕ В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ ЗАВИСИТ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ СОЛЕЙ В СОСТАВЕ БЕЛКОВ, – ЭТО

1) степень гидратации
2) размер молекулы
3) суммарный заряд

40. ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ. УКА-ЗАТЬ ДЕГИДРАТИРУЮЩИЙ АГЕНТ

1) 10 % раствор трихлоруксусной кислоты
2) 5 % раствор сульфата меди
3) 96 % раствор этанола

41. УРОВЕНЬ СТРУКТУРЫ БЕЛКА, НА КОТОРОМ ФОРМИРУЕТСЯ ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ С ЛИГАНДОМ, – ЭТО

1) вторичная структура
2) третичная структура
3) первичная структура

42. ФАКТОР, КОТОРЫЙ НЕ МОЖЕТ РЕГУЛИРОВАТЬ БИОЛОГИЧЕСКУЮ АКТИВНОСТЬ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, – ЭТО

1) взаимодействие с лигандами
2) действие солей тяжелых металлов
3) изменение давления

43. ТИП ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ГДЕ ДВЕ ОДИНАКОВЫЕ БЕЛКОВЫЕ МО-ЛЕКУЛЫ СОЕДИНИЛИСЬ В КОМПЛЕКС, – ЭТО

1) взаимодействие с лигандом
2) кооперация
3) комплементарность

44. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ

1) потерей биологической активности в результате дегидратации
2) изменением заряда аминокислот на противоположный
3) нарушением третичной структуры и потерей биологической активности

45. СВОЙСТВО БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЮТ В АППАРАТЕ «ИСКУССТВЕННАЯ ПОЧКА», – ЭТО

1) создание онкотического давления
2) способность связывать полярные молекулы
3) неспособность проникать через полупроницаемые мембраны

46. ПРИ ИСЧЕЗНОВЕНИИ ЗАРЯДА РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТ-СЯ ПОТОМУ ЧТО

1) происходит разворачивание молекулы белка
2) снижается взаимное отталкивание молекул белков
3) возрастает взаимное притяжение молекул белков

47. ИСЧЕЗНОВЕНИЕ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ПРО-ИСХОДИТ ПОД ВОЗДЕЙСТВИЕМ

1) 3 % раствора ацетата свинца
2) 40 % раствором этанола
3) ацетона

48. СПЕЦИФИЧНОСТЬ СВЯЗЫВАНИЯ БЕЛКА С ЛИГАНДОМ ОБУСЛОВ-ЛЕНА

1) образованием ионных связей
2) комплементарностью участков белка и лиганда
3) соответствием размеров центров связывания

49. ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ПРИ КОТОРОМ ПРИ СВЯЗЫВАНИИ МО-ЛЕКУЛЫ КИСЛОРОДА С ПЕРВОЙ СУБЪЕДИНИЦЕЙ ГЕМОГЛОБИНА ОБЛЕГЧАЕТСЯ СВЯЗЫВАНИЕ ЕГО С ДРУГИМИ СУБЪЕДИНИЦАМИ, –

1) взаимодействие с лигандом
2) кооперативный эффект
3) комплементарность

50. ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКОВ ПОНИМАЮТ

1) уменьшение растворимости при добавлении, например, сульфата аммо-ния
2) изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологи-ческой активности
3) потерю биологической активности белка в результате его гидролиза

51. СВОЙСТВО, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ПРИ РАЗДЕЛЕНИИ БЕЛКОВ МЕТОДОМ ЭЛЕКТРОФОРЕЗА, – ЭТО

1) различие заряда белков при определенной рН
2) повышенная адсорбция заряженных молекул на носителе
3) различный размер молекулы при разных значениях рН

52. ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ, ПО-ТОМУ ЧТО

1) возрастает агрегация молекул
2) происходит разрушение третичной структуры
3) исчезает заряд

53. ИЗМЕНЕНИЕ ЗАРЯДА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА НЕ ВЫЗЫВАЕТСЯ

1) раствором серной кислоты
2) сдвигом рН
3) органическими растворителями

54. УРОВЕНЬ, НА КОТОРОМ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ, – ЭТО

1) вторичной структуры
2) четвертичной структуры
3) третичной структуры

55. ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, – ЭТО

1) соли тяжелых металлов
2) изменение рН
3) изменение температуры

56. ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ ПРОСТОГО БЕЛКА ЛИГАНДОМ – ЭТО

1) простетическая группа
2) фрагмент пептидной цепи
3) совокупность радикалов аминокислот

57. ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКА ПОНИМАЕТСЯ

1) осаждение белка при рН, равной изоэлектрической точке
2) разрыв ионных связей, стабилизирующих белок
3) изменение конформации белка, сопровождающееся нарушением раство-римости белка

58. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ БЕЛКОВ МОЛОКА В КАЧЕСТВЕ АНТИДОТОВ ЗА-КЛЮЧАЕТСЯ

1) в способности к рефракции лучей света
2) в неспособности проникать через полупроницаемые мембраны
3) в способности белков связывать тяжелые металлы

59. ДОБАВЛЕНИЕ НЕЙТРАЛЬНЫХ СОЛЕЙ К БЕЛКОВОМУ РАСТВОРУ

1) вызывает снятие гидратной оболочки
2) вызывает необратимую денатурацию
3) вызывает снятие заряда с молекулы

60. РАЗВЕРТЫВАНИЕ БЕЛКОВОЙ ГЛОБУЛЫ

1) ведет к образованию фибриллярных структур
2) вызывается потерей заряда и разрывом связей
3) зависит от внутриклеточных факторов

61. КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ОБОЗНАЧАЕТ, ЧТО

1) в) изменение конформации одних субъединиц влияет на активность других
2) б) изменение активности одних влияет на конформацию других
3) а) субъединицы могут функционировать только в составе олигомера

62. ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ, –

1) присоединение фосфатной группы
2) взаимодействие с ингибиторами
3) отщепление части пептидной цепи

63. ВИТАМИНЫ – ЭТО

1) пищевые добавки
2) незаменимые микрокомпоненты пищи
3) заменимые микрокомпоненты пищи

64. ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ЛИ ВИТАМИНЫ В КАЧЕСТВЕ ИСТОЧНИКА ЭНЕР-ГИИ?

1) да, в экстремальных ситуациях
2) нет, никогда
3) нет, используются только как пластический материал

65. МОЖЕТ ЛИ РАЗВИТЬСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ ПРИ УПОТРЕБЛЕНИИ В ПИЩУ РАФИНИРОВАННЫХ ПРОДУКТОВ – САХАРА, ЖИРОВ, БЕЛО-ГО ХЛЕБА?

1) да, при нарушении переваривания в кишечнике
2) нет, они богаты энергией и в них много витаминов
3) да, они богаты энергией и в них мало витаминов

66. ОСНОВНАЯ ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИ-ТАМИНОВ – ЭТО

1) предшественники коферментов
2) защита биологических мембран
3) предшественники гормонов

67. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В1 НАЗЫВАЕТСЯ

1) тиаминдифосфат
2) флавинмононуклеотид
3) пиридоксальфосфат

68. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В2 НАЗЫВАЕТСЯ

1) флавинадениндинуклеотид
2) тетрагидрофолиевая кислота
3) пиридоксальфосфа

69. ВИТАМИН, КОТОРЫЙ ВХОДИТ В СОСТАВ КОФЕРМЕНТА «ФЛА-ВИНМОНОНУКЛЕОТИД», – ЭТО

1) биотин
2) рибофлавин
3) пантотеновая кислота

70. ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА ЯВЛЯЕТСЯ СОСТАВНОЙ ЧАСТЬЮ КО-ФЕРМЕНТА

1) тиаминдифосфат
2) тетрагидрофолиевая кислота
3) коэнзим А

71. РЕАКЦИИ, ПРОТЕКАЮЩИЕ С УЧАСТИЕМ НАД+ И НАДФ+, ОТНО-СЯТСЯ К ТИПУ

1) окислительно-восстановительные
2) синтеза
3) изомеризации

72. ПОЧТИ ВСЕ РЕАКЦИИ ПРЕВРАЩЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ПРОТЕКА-ЮТ ПРИ УЧАСТИИ КОФЕРМЕНТА

1) флавинмононуклеотида
2) биотина
3) пиридоксальфосфата

73. ПРИ ДЛИТЕЛЬНОМ ПРИЕМЕ АНТИБИОТИКОВ И СУЛЬФАНИЛАМИ-ДОВ У ЧЕЛОВЕКА РАЗВИВАЕТСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ В6, ЧТО ОБУ-СЛОВЛЕНО

1) действием лекарства на синтез коферментной формы
2) связыванием лекарства с витамином
3) подавлением микрофлоры кишечника

74. ПРИ НЕДОСТАТКЕ АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ РАЗВИВАЕТСЯ ЦИНГА, ПОТОМУ ЧТО

1) нарушается синтез альбумина
2) нарушается гидроксилирование пролина и лизина в коллагене
3) окисляются сульфгидрильные группы ферментов

75. МОЖНО ЛИ ПРИМЕНЯТЬ ВИТАМИНЫ А И D СРАЗУ ЗА ОДИН ПРИЕМ В КОЛИЧЕСТВЕ, ДОСТАТОЧНОМ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ ИХ НОР-МАЛЬНОГО УРОВНЯ В ТЕЧЕНИЕ НЕСКОЛЬКИХ ДНЕЙ?

1) да, они прочно связываются с соответствующими ферментами
2) да, они способны запасаться
3) нет, они токсичны

76. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ РОДОПСИНА – БЕЛКА СЕТЧАТКИ ГЛАЗА ЯВЛЯЕТСЯ

1) кальциферол
2) ретиналь
3) рибофлавин

77. БОЛЬНЫХ С ПОВРЕЖДЕННЫМИ ПОЧКАМИ, НЕСМОТРЯ НА НОР-МАЛЬНО СБАЛАНСИРОВАННУЮ ДИЕТУ, ЧАСТО РАЗВИВАЕТСЯ РАХИ-ТОПОДОБНОЕ ЗАБОЛЕВАНИЕ, СОПРОВОЖДАЮЩЕЕСЯ ИНТЕНСИВНОЙ ДЕМИНЕРАЛИЗАЦИЕЙ КОСТЕЙ. ЭТО ОБУСЛОВЛЕНО ТЕМ,ЧТО

1) нарушается образование 1,25-дигидроксихолекальциферола
2) нарушается образование 25-гидроксихолекальциферола
3) нарушается всасывание витамина D

78. ОСНОВНАЯ БИОХИМИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТОКОФЕРОЛА

1) стимулирует рост и дифференцировку быстро делящихся клеток
2) в качестве прооксиданта участвует в делении клеток
3) является антиоксидантом

79. ОСНОВНАЯ ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ВИТАМИНОВ –

1) участвует в посттрансляционной модификации факторов свертывания крови
2) активирует эритропоэз
3) является антиоксидантом

80. БЫЛ СИНТЕЗИРОВАН БЕЗ БОКОВОЙ ИЗОПРЕНОИДНОЙ ЦЕПИ И МОЖНО ВВОДИТЬ ВНУТРИВЕННО ЖИРОРАСТВОРИМЫЙ

1) витамин К
2) витамин Е
3) витамин D

81. ДЛЯ ДЕТЕЙ СЕВЕРНЫХ ШИРОТ ПОЛУШАРИЯ ХАРАКТЕРНА НЕДО-СТАТОЧНОСТЬ

1) витамина Е
2) витамина D
3) витамина А

82. ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ СОСТАВ ВИТАМИНА F

1) арахидоновая, линолевая и линоленовая
2) олеиновая, линолевая и стеариновая
3) олеиновая, линолевая и линоленовая

83. ГРУППА, СОСТАВЛЕННАЯ ТОЛЬКО ИЗ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИ-ТАМИНОВ –

1) C, B6, Н, В5, РР,
2) В2, В6, К, Н, Е,
3) В1, В6, Н, F,

84. ПРОВИТАМИНАМИ НАЗЫВАЮТСЯ ВЕЩЕСТВА, КОТОРЫЕ В ОРГА-НИЗМЕ

1) превращаются в активную форму витамина
2) депонируются с последующим превращением
3) подвергаются гидроксилированию и активации

85. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ –

1) зародыши пшеницы богаты витамином Е
2) потребность в витамине К невысока и обеспечивается потреблением жирных продуктов
3) жирорастворимые витамины быстро выводятся с желчью

86. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ –

1) потребности в витамине Е покрываются кишечной микрофлорой
2) витамин К плохо растворим в органических растворителях
3) а) витамин D3 способен синтезироваться в организме

87. ДЛЯ НЕДОСТАТОЧНОСТИ ВИТАМИНА А ХАРАКТЕРНЫ

1) кровоточивость
2) снижение концентрации родопсина в крови
3) гиперкератоз

88. ГИПОВИТАМИНОЗЫ ПО ВОДОРАСТВОРИМЫМ ВИТАМИНАМ МО-ГУТ ВОЗНИКАТЬ

1) после приема антибиотиков
2) при регулярной физической нагрузке
3) при переходе на вегетарианскую диету

89. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ –

1) витамин К имеется в красных овощах
2) гиповитаминоз К развивается при нарушении всасывания жиров в ки-шечнике
3) токоферол поступает в организм в виде провитамина

90. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ –

1) снижение свертываемости крови при гиповитаминозе К связано со сни-жением устойчивости эритроцитов к гемолизу
2) провитамином А является ретиналь
3) рахитом называют недостаточность витамина D

91. ДЛЯ ГИПЕРВИТАМИНОЗА D ХАРАКТЕРНЫ

1) кальцификация тканей
2) повышение свертываемости крови
3) гемолиз эритроцитов

92. КОМПОНЕНТ, КОТОРЫЙ ОБЛАДАЕТ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВ-НОСТЬЮ, –

1) кофермент
2) холофермент
3) апофермент

93. ОТЛИЧИЕ ФЕРМЕНТА ОТ НЕБЕЛКОВОГО КАТАЛИЗАТОРА –

1) не претерпевает необратимых изменений
2) обладает специфичностью
3) не расходуется в результате реакции

94. ФЕРМЕНТЫ, КОТОРЫЕ КАТАЛИЗИРУЮТ ПЕРЕНОС ГРУПП ВНУТРИ МОЛЕКУЛЫ, –

1) лиазы
2) изомеразы
3) трансферазы

95. РЕАКЦИЯ ВОССТАНОВЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА ДО ВОДЫ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ

1) цитохромов
2) оксидазы
3) гексокиназы

96. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ КАТАЛИЗИРУЕТ ПРИСОЕДИНЕНИЕ ГРУПП ПО ДВОЙНЫМ СВЯЗЯМ И ОБРАТИМЫЕ РЕАКЦИИ СИНТЕЗА-РАСПАДА, – ЭТО

1) лиаза
2) лигаза
3) изомераза

97. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ

1) лигаза
2) гидролаза
3) оксидоредуктаза

98. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ РЕАКЦИИ РАС-ЩЕПЛЕНИЯ С УЧАСТИЕМ ВОДЫ, – ЭТО

1) лиаза
2) гидролаза
3) трансфераза

99. КОДОВЫЙ ШИФР, КОТОРЫЙ ИМЕЕТ КАЖДЫЙ ФЕРМЕНТ ПО МЕЖ-ДУНАРОДНОЙ НОМЕНКЛАТУРЕ –

1) пятизначный
2) трехзначный
3) четырехзначны

100. СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРИ ПОВЫШЕНИИ ТЕМ-ПЕРАТУРЫ ВЫШЕ 50С ОБУСЛОВЛЕНО

1) гидролизом
2) денатурацией кофермента
3) денатурацией апофермента

101. В СОСТАВЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ВЫДЕЛЯЮТСЯ УЧАСТКИ –

1) каталитический
2) регуляторный и каталитический
3) контактный и каталитический

102. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФОРМИРУЕТСЯ НА УРОВНЕ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА –

1) первичной
2) вторичной
3) третичной

103. СТРОЕНИЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ

1) химическое превращение субстрата в продукт реакции
2) регуляторную активность фермента
3) специфичность действия фермента

104. ПОЛОЖЕНИЯ, КОТОРЫЕ ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮТ АКТИВ-НЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТОВ, –

1) активный центр формируют только непротеиногенные аминокислоты
2) это участок, который связывается с аллостерическим фактором
3) это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участ-вующий в катализе

105. ВАЖНЫМ СВОЙСТВОМ ФЕРМЕНТОВ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИМ МНОГО-ОБРАЗИЕ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ В ОРГАНИЗМЕ, ЯВЛЯЕТСЯ ИХ СПЕЦИФИЧНОСТЬ. АБСОЛЮТНАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧ-НОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА

1) комплементарностью активного центра субстрату
2) наличием кофермента
3) набором определенных функциональных групп в активном центре

106. ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ, ОБЛАДАЮЩИХ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНО-СТЬЮ,ВЕРНО СЛЕДУЮЩЕЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами
2) способность катализировать единственную реакцию
3) радикалы аминокислот активного центра способны взаимодействовать с любыми стереоизомерами субстрата

107. ОСНОВНОЕ ПОЛОЖЕНИЕ, ИСПОЛЬЗУЕМОЕ В ТЕОРИИ ФИШЕРА

1) эффект дестабилизации субстрата
2) модель индуцированного соответствия субстрата к активному центру фермента
3) модель соответствия субстрата к активному центру фермента по принци-пу «ключ-замок»

108. ОСНОВНАЯ ИДЕЯ ТЕОРИИ КОШЛАНДА –

1) в субстрате при взаимодействии с ферментом возникает напряжение
2) при связывании контактного участка с субстратом в структуре фермента происходят конформационные изменения
3) активный центр фермента сформирован жесткими структурами

109. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА В ПРИСУТСТВИИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА МОЖЕТ БЫТЬ СНИЖЕНА В РЕЗУЛЬТАТЕ

1) конформационных изменений молекул фермента
2) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот в любом месте молекулы, кроме активного центра
3) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра

110. ПРИЧИНЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ, –

1) ингибитор ковалентно связывается с субстратом
2) ингибитор связывается ионными связями с активным центром
3) ингибитор ковалентно связывается с ферментом

111. ПРИМЕР НЕОБРАТИМОГО ИНГИБИРОВАНИЯ –

1) ингибирование ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом
2) ингибирование каталазы пероксидом водорода
3) ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом

112. СНЯТЬ ДЕЙСТВИЕ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА МОЖНО, ЕС-ЛИ

1) снизить концентрацию фермента
2) увеличить концентрацию субстрата
3) увеличить концентрацию ингибитора

113. ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА –

1) ингибитор отличается по структуре от субстрата
2) ингибитор имеет более сложную структуру, чем субстрат
3) ингибитор по структуре похож на субстрат

114. ИНГИБИРОВАНИЕ АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ ПРИ ОДНОВРЕ-МЕННОМ ПРЕВРАЩЕНИИ МЕТАНОЛА И ЭТАНОЛА ЯВЛЯЕТСЯ

1) конкурентным
2) бесконкурентным
3) необратимым

115. ПРИЧИНА, ПО КОТОРОЙ РЕГУЛИРУЕТСЯ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕН-ТОВ ПУТЕМ КОВАЛЕНТНОЙ ХИМИЧЕСКОЙ МОДИФИКАЦИИ –

1) присоединение или удаление небольшого фрагмента от субстрата
2) внутримолекулярная перестройка структуры фермента
3) присоединение какой-либо химической группы к ферменту

116. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ БЫТЬ

1) гем
2) рибозимы
3) аденозин

117. КОМПЛЕКС ПОЛИПЕПТИДНОЙ БЕЛКОВОЙ ЧАСТИ И НЕБЕЛКОВОЙ ЧАСТИ НАЗЫВАЕТСЯ

1) холофермент
2) кофермент
3) апофермент

118. УЧАСТОК ФЕРМЕНТА, СВЯЗАННЫЙ С СУБСТРАТОМ И УЧАСТ-ВУЮЩИЙ В КАТАЛИЗЕ, НАЗЫВАЕТСЯ

1) каталитический центр
2) активный центр
3) якорный центр

119. К АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМУ ЦЕНТРУ МОЖЕТ ПРИСОЕДИНЯТЬСЯ

1) гормон
2) субстрат
3) комплементарный регулятор

120. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПО-СОБНЫ

1) сдвигать равновесие реакции
2) ускорять наступление равновесия
3) изменять направление реакции

121. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) сдвигают равновесие реакции
2) не расходуются в процессе реакции
3) обладают высокой специфичностью

122. ФЕРМЕНТЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЛАГОДАРЯ

1) снижению энергетического барьера реакции
2) увеличению энергетического барьера реакции
3) повышению энергии молекул

123. ПРИ ПРЕВРАЩЕНИИ ОДНИМ ФЕРМЕНТОМ НЕСКОЛЬКИХ СТЕ-РЕОИЗОМЕРОВ ОДНОГО ВЕЩЕСТВА ИМЕЕТ МЕСТО

1) стереоспецифичность
2) групповая специфичность
3) абсолютная специфичность

124. ОПТИМАЛЬНЫМ УСЛОВИЕМ ДЛЯ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНО-СТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ

1) температура 37С
2) температура 25С
3) рН 6,8

125. КО II КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) лиазы
2) трансферазы
3) изомеразы

126. К I КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) лигазы
2) щелочная фосфатаза
3) лактатдегидрогеназа

127. ПРИ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРОИСХОДИТ

1) присоединение определенных химических групп к ферменту
2) присоединение к ферменту продукта реакции
3) агрегация 2-х и более ферментов в комплекс

128. ДЛЯ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ ХАРАКТЕРНО СВЯЗЫ-ВАНИЕ ИНГИБИТОРА

1) с ферментом в аллостерическом центре
2) с субстратом
3) с ферментом в активном центре

129. СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ

1) простетической группой
2) витамином, входящим в кофермент
3) апоферментом

130. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА РР НАЗЫВАЕТСЯ

1) никотинамидадениндинуклеотид
2) тиаминдифосфат
3) коэнзим А

131. БЕЛКОВАЯ ЧАСТЬ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ

1) апофермент
2) кофактор
3) кофермент

132. В ФОРМИРОВАНИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ПРИНИМАЮТ УЧА-СТИЕ АМИНОКИСЛОТЫ, РАСПОЛОЖЕННЫЕ

1) в соседних полипептидных цепях
2) рядом в полипептидной цепи
3) в любом месте полипептидной цепи

133. ЗА СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТА С ФЕРМЕНТОМ ОТВЕЧАЕТ

1) каталитический центр
2) аллостерический центр
3) контактный участок

134. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПО-СОБНЫ

1) катализировать энергетически возможные реакции
2) обладать высокой специфичностью
3) расходоваться в процессе реакции

135. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) расходуются в процессе реакции
2) являются регулируемыми
3) ускоряют наступление равновесия реакции

136. СУММАРНАЯ ЭНЕРГИЯ КОНЕЧНЫХ ПРОДУКТОВ РЕАКЦИИ ПО СРАВНЕНИЮ С ОБЩЕЙ ЭНЕРГИЕЙ ИСХОДНЫХ ВЕЩЕСТВ

1) ниже, если в реакции используется АТФ
2) выше
3) выше, если в реакции используется АТФ

137. ЕСЛИ ФЕРМЕНТ ПРЕВРАЩАЕТ ТОЛЬКО D-ГЛЮКОЗУ, ТО ОН ОБ-ЛАДАЕТ

1) абсолютной специфичностью
2) групповой специфичностью
3) стереоспецифичностью

138. НЕОБХОДИМЫМ УСЛОВИЕМ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ В СТАНДАРТНЫХ УСЛОВИЯХ ЯВЛЯЕТСЯ

1) избыток субстрата,
2) температура 37С,
3) рН 7,2,

139. К IV КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) изомеразы
2) трансферазы
3) лиазы

140. К V КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) триозофосфатизомераза
2) аминотрансфераза
3) пируваткарбоксилаза

141. ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРОИСХОДИТ

1) отщепление участка полипептидной цепи
2) агрегация 2-х и более ферментов в комплекс
3) присоединение к ферменту различных эффекторов

142. ПРИ НЕОБРАТИМОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ

1) образование ионных связей с группами активного центра
2) разрушение каталитического центра
3) ковалентное связывание функциональных групп активного центра

143. НЕ ЯВЛЯЕТСЯ СУЩЕСТВЕННЫМ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ

1) низкая активность фермента в крови в норме
2) выход фермента в кровь при патологии
3) длительное сохранение активности в плазме крови

144. КОФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ

1) тетрагидрофолиевая кислота
2) аланин
3) тиамин

145. НЕБЕЛКОВЫЙ КОМПОНЕНТ ФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ

1) апофермент
2) кофермент
3) холофермент

146. МЕЖДУ АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ И СУБСТРАТОМ ИМЕЕТСЯ

1) химическое соответствие
2) пространственное соотношение
3) комплементарность

147. ХИМИЧЕСКАЯ РЕАКЦИЯ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ НЕПОСРЕДСТВЕННО

1) в контактном участке
2) в каталитическом участке
3) в аллостерическом центре

148. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПО-СОБНЫ

1) обладать высокой специфичностью
2) изменять направление реакции
3) не сдвигать равновесие реакции

149. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) не сдвигают равновесие реакции
2) нуждаются в мягких условиях работы
3) не изменяют направление реакции

150. УСКОРЕНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ПРИ ПОВЫШЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ ПРОИСХОДИТ БЛАГОДАРЯ

1) увеличению количества молекул в единице объема среды
2) более прочной фиксации субстрата на ферменте
3) увеличению энергии молекул

151. ЕСЛИ ФЕРМЕНТ АТАКУЕТ ФОСФОЭФИРНЫЕ СВЯЗИ В СУБСТРА-ТАХ, ТО ИМЕЕТ МЕСТО

1) стереоспецифичность
2) групповая специфичность
3) абсолютная специфичность

152. СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ РЕГИСТРИРУЕТСЯ ПО

1) продолжительности инкубации
2) накоплению продукта реакции
3) изменению суммарной концентрации субстрата и продукта

153. К VI КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) оксидоредуктазы
2) лигазы
3) изомеразы

154. КО II КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) глюкозооксидаза
2) карбоксиэстеразы
3) гексокиназа

155. ПРОФЕРМЕНТЫ АКТИВИРУЮТСЯ

1) отщеплением участка полипептидной цепи в реакции частичного протео-лиза
2) агрегацией 2-х и более ферментов в комплекс
3) присоединением к ферменту продукта реакции

156. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ ПОД ВЛИЯ-НИЕМ ИНГИБИТОРА

1) на функциональные группы аминокислотных остатков, не принимающих участие в формировании активного центра фермента
2) на группы субстрата
3) на конформацию активного центра фермента

157. ПРИМЕНЕНИЕ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ В КАЧЕСТВЕ ЭНЗИМОПРЕПАРАТОВ В МЕДИЦИНЕ –

1) для очистки ран
2) в аппарате «искусственной почки»
3) для повышения физической активности

158. КОФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ

1) пиридоксин
2) коэнзим Q
3) никотинамид

159. ОТЛИЧИЕ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА ОТ ПРОСТОГО ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В

1) наличии металла в структуре
2) наличии нескольких полипептидных цепей
3) наличии небелкового компонента

160. КАТАЛИЗ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ

1) в каталитическом участке
2) в контактном участке
3) в аллостерическом центре

161. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ ФЕРМЕНТЫ СПО-СОБНЫ

1) обладать высокой специфичностью
2) являться регулируемыми
3) не изменять направления реакции

162. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

1) более эффективно ускоряют реакции
2) не изменяют равновесия реакции
3) ускоряют наступление равновесия реакции

163. ФЕРМЕНТЫ РАБОТАЮТ ПРИ ОПРЕДЕЛЕННОМ ОПТИМУМЕ РН, ПОТОМУ ЧТО

1) при других значениях рН фермент денатурирует
2) при других значениях рН аминокислоты активного центра изменяют за-ряд и сродство фермента к субстрату
3) при других значениях рН активный центр теряет специфичность

164. ПРИ ОКИСЛЕНИИ ФЕРМЕНТОМ ЛЮБЫХ ОДНОАТОМНЫХ СПИРТОВ ИМЕЕТ МЕСТО

1) стереоспецифичность
2) групповая специфичность
3) абсолютная специфичность

165. К III КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) изомеразы
2) лиазы
3) гидролазы

166. К IV КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ

1) пируватдекарбоксилаза
2) глюкокиназа
3) химотрипсин

167. ОБЪЕДИНЕНИЕ ДВУХ И БОЛЕЕ ФЕРМЕНТОВ ВЕДЕТ К ОБРАЗО-ВАНИЮ

1) изоферментов
2) химической модификации ферментов
3) мультиферментных комплексов

168. ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ

1) разрушением активного центра
2) связыванием ингибитора с субстратом
3) слабой связью ингибитора и фермента

169. ФУНКЦИЕЙ ЛИПОПРОТЕИНОВ КРОВИ ЯВЛЯЕТСЯ

1) транспорт триацилглицеролов к месту синтеза
2) транспорт липидов между органами
3) регуляция активности некоторых факторов свертывания крови

170. В СОСТАВЕ НУКЛЕОПРОТЕИНОВ ОБНАРУЖИВАЮТ

1) альбумины
2) нуклеиновые кислоты и белки
3) рибонуклеиновую кислоты и гистоновые белки

171. В СОСТАВ ЛИПОПРОТЕИНОВ ВХОДЯТ

1) специфические белки и холестерол
2) различные классы липидов и белки
3) альбумины и триацилглицеролы

172. В СОСТАВ НУКЛЕОСОМ НЕ ВХОДЯТ ГИСТОНЫ ТИПА

1) Н1
2) Н3
3) Н2а

173. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) протеогликаны относятся к глобулярным белкам
2) к фосфопротеинам относят многие белки-ферменты
3) гистоны регулируют активность считывания информации с РНК

174. ЛИПОПРОТЕИНЫ – ЭТО СТРУКТУРЫ,

1) выполняющие регуляторную функцию
2) представляющие собой сложные белки, содержащие ковалентно связан-ные липиды
3) содержащие ферменты липидного обмена

175. ФУНКЦИЕЙ ГИСТОНА Н1 ЯВЛЯЕТСЯ

1) регуляция функциональной активности ДНК
2) регуляция активности ферментов синтеза ДНК на матрице ДНК
3) транспорт азотистых оснований к месту синтеза белка

176. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

1) фосфопротеины, кроме фосфатной группы, содержат гем
2) гликопротеины осуществляют структурную функцию
3) в составе гистонов много глицина и серина

177. В СОСТАВЕ ЛИПОПРОТЕИНОВ НЕ ОБНАРУЖИВАЮТ

1) холестерол и его эфиры
2) триацилглицеролы
3) глобулины

178. В КЛАСС ГЛИКОПРОТЕИНОВ ВХОДЯТ

1) хондроитинсульфаты и дерматансульфаты
2) белки межклеточного пространства
3) коллаген и эластин

179. ФУНКЦИЕЙ ГЛИКОПРОТЕИНОВ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ

1) регуляция синтеза коллагена
2) связывание воды
3) заполнение межклеточного матрикса

180. В СОСТАВЕ МЕЖКЛЕТОЧНОГО ВЕЩЕСТВА НЕ ОБНАРУЖИВА-ЕТСЯ

1) гиалуроновая кислота
2) дерматансульфат
3) нуклеопротеины
© 2024 TestWizard - Платформа для создания онлайн-тестов с результатами.
master@testwizard.ru