✔ TestWizard
Создать тест   Войти  

Тест: Ферменты


Список вопросов


1. Активный центр фермента

1) Катализирует химическое превращение субстрата
2) Всегда содержит простетическую группу
3) Образует ковалентные связи с молекулой субстрата
4) Связывает субстрат
5) Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры

2. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов

1) В ходе реакции расходуются
2) Обладают высокой специфичностью
3) Способны к регуляции
4) Действуют в клетке при мягких физиологических условиях
5) Обладают высокой эффективностью действия

3. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов

1) Обладают способностью к регуляции
2) Не расходуются в процессе химической реакции
3) Обладают высокой эффективностью действия
4) Как правило, не теряют каталитических свойств при высоких температурах
5) Очень чувствительны к небольшим изменениям pH

4. Активный центр фермента

1) Состоит только из полярных аминокислот
2) Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
3) Всегда соединяется только с одним единственным субстратом
4) Комплементарен субстрату
5) Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе

5. Ферменты также как и небиологические катализаторы

1) Изменяют энергию химической системы
2) Не изменяют направление реакции
3) Не расходуются в процессе реакции
4) Обладают специфичностью действия
5) Ускоряют энергетически возможные реакции

6. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью

1) Способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата
2) Соединение субстрата с активным центром происходит по принципу комплементарности
3) Катализируют превращение только одного единственного субстрата
4) Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям
5) Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами

7. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью

1) Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата
2) Связывают субстрат комплементарно
3) Ускоряют единственную реакцию
4) Имеют гибкую конформацию активного центра
5) Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными субстратами

8. Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов

1) Карбоангидраза
2) Уреаза
3) Аргиназа
4) Трипсин
5) Липаза

9. Специфичность пути превращения

1) Предусматривает возможность превращения группы подобных субстратов
2) Возможна благодаря способности образовывать фермент-субстратный комплекс
3) Предусматривает взаимодействие фермента только с одним определенным субстратом
4) Обеспечивает превращение вещества в определенном метаболическом пути
5) Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента

10. Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату

1) Химотрипсин
2) Уреаза
3) Аргиназа
4) Липаза
5) Трипсин

11. Сериновые протеазы

1) Проявляют групповую специфичность к субстрату
2) Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой
3) Проявляют абсолютную специфичность к субстрату
4) Различаются по субстратной специфичности
5) Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках

12. Сериновые протеазы

1) Имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм
2) Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках
3) Взаимодействуют только с определенным субстратом
4) Ускоряют реакцию протеолиза с участием Асп, Гис и Сер
5) Имеют одинаковую первичную структуру

13. Для сериновых протеаз характерно

1) Разная первичная структура
2) Однотипное строение субстратсвязывающего участка активного центра
3) Групповая специфичность к субстратам
4) Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер
5) Однотипное строение каталитического участка активного центра

14. Константа Михаэлиса (KM)

1) Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату
2) Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES
3) Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости реакции (Vmax)
4) Может иметь разное значение для изоферментов
5) Параметр кинетики ферментативных реакций

15. Холоферменты

1) Комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент
2) Имеют в составе простетическне группы, которые легко отделяются от белка
3) Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью
4) Содержат коферменты-производные витаминов
5) Это сложные ферменты

16. Апофермент

1) Образует комплекс с коферментом
2) Комплементарен субстрату
3) Обладает каталитической активностью
4) Белковая часть холофермента
5) Синтезируется из аминокислот

17. Апофермент

1) Представляет собой белковую часть холофермента
2) Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен
3) Представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витамина
4) Обладает высокой каталитической активностью
5) Представляет собой комплекс белка и кофактора

18. Кофермент

1) Участвует в превращении субстрата в продукт
2) Находится в активном центре фермента
3) Содержит витамин
4) Белковая часть фермента
5) Небелковая часть молекулы холофермента

19. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях

1) Декарбоксилирования
2) Окислительно-восстановительных
3) Трансаминирования
4) Ацилирования
5) Карбоксилирования

20. Лактатдегидрогеназа

1) Обладает абсолютной субстратной специфичностью
2) Относится к классу оксидоредуктаз
3) Содержит в своем составе пиридоксальфосфат
4) Относится к классу лиаз
5) Является холоферментом

21. Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он:

1) Является неконкурентным ингибитором
2) Является конкурентным ингибитором
3) Взаимодействует с аллостерическим центром
4) Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента циклооксигеназы
5) Является ингибитором фермента циклооксигеназа

22. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:

1) Взаимодействия ингибитора с функциональными группами субстрата
2) Взаимодействия ингибитора с функциональными группами кофермента
3) Уменьшения количества фермент-субстратного комплекса
4) Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра
5) Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра

23. Фермент, катализирующий реакцию: CH2 CH COOH NH2 CO2 NH гистидаза гистидин N CH2 CH2 NH2 NH гистамин

1) Обладает абсолютной субстратной специфичностью
2) Является холоферментом
3) Является простым ферментом
4) Относится к классу оксидоредуктаз
5) Относится к классу лиаз

24. Фермент, катализирующий реакцию: COOH HO-C-H CH, COOH Малат 4 +2H -2H COOH C=0 CH2 COOH Оксалоацетат

1) Является холоферментом
2) Обладает абсолютной субстратной специфичностью
3) Является простым ферментом
4) Относится к классу оксидоредуктаз
5) Относится к классу трансфераз

25. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты

1) ФАД
2) Тиаминдифосфат
3) НАД+
4) Пиридоксальфосфат
5) Биотин

26. Регуляторные ферменты метаболических путей

1) Катализируют, как правило, необратимые реакции
2) Способны к кооперативным конформационным изменениям
3) Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный центры
4) Состоят из двух или более протомеров
5) Являются олигомерными белками

27. При изменении pH среды в молекуле фермента происходит

1) Изменение межрадикальных взаимодействий
2) Изменение активности фермента
3) Разрушение пептидных связей
4) Изменение конформации молекулы фермента
5) Изменение степени ионизации групп фермента

28. При образовании фермент-субстратного комплекса

1) Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом
2) Изменяется порядок соединения аминокислот
3) Сближаются функциональные группы, участвующие в катализе
4) Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом
5) Изменяется конформация субстрата

29. События, которые происходят на 1 этапе ферментативного катализа: E + S → ES → ES* → E + P

1) Дестабилизация связей в молекуле субстрата и изменение конформации фермент-субстратного комплекса
2) Изменение конформации фермента
3) Образование фермент-субстратного комплекса
4) Нарушение комплементарности и выход продуктов из области активного центра.
5) Установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента

30. Фермент, катализирующий реакцию: H2C O CO R1 HC O CO R2 + 3H2O H2C O CO R3. H2C OH R1 COOH HC OH + R2 COOH H2C OH R3 COOH

1) Обладает групповой субстратной специфичностью
2) Обладает каталитической специфичностью
3) Относится к классу гидролаз
4) Относится к классу трансфераз
5) Относится к классу лиаз

31. Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются

1) Неконкурентными ингибиторами
2) Конкурентными ингибиторами
3) Аллостерическими регуляторами
4) Необратимыми ингибиторами
5) Обратимыми ингибиторам

32. Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, являются

1) Необратимыми ингибиторами
2) Обратимыми ингибиторами
3) Неконкурентными ингибиторами
4) Конкурентными ингибиторами
5) Структурными аналогами ацетилхолина

33. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют

1) Активность фермента
2) Специфичность к субстрату
3) Vmax и Км реакции
4) Км реакции
5) Vmax реакции

34. Сульфаниламидные препараты

1) Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях
2) Влияют на метаболизм эукариотических клеток
3) Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты
4) Являются антиметаболитам
5) Снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках

35. Лекарственный препарат трасилол

1) Используется для лечения гнойных ран
2) Является структурным аналогом природного ингибитора
3) Увеличивает превращение трипсиногена в трипсин
4) Используется при панкреатитах
5) По химической структуре является пептидом

36. Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных средств

1) При панкреатитах
2) При подагре
3) Как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной недостаточности
4) При лечении астмы
5) В качестве противовоспалительного средства

37. Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов

1) Белок-белкового взаимодействия
2) Необратимого ингибирования с помощью специфических ингибиторов
3) Фосфорилирование/дефосфорилирование
4) Частичный протеолиз
5) Аллостерическая регуляция

38. Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило

1) Аллостерическими эффекторами являются метаболиты этого метаболического пути
2) Имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах
3) Ингибируются необратимо
4) Являются олигомерными белками
5) Являются белками с третичной структурой организации

39. Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает

1) Формирование активного центра
2) Необратимое ингибирование
3) Необратимую активацию
4) Изменение вторичной и третичной структуры фермента
5) Изменение первичной структуры фермента

40. Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий сопровождается

1) Фосфорилированием фермента
2) Присоединением или отщеплением белков- регуляторов
3) Присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъединиц
4) Необратимым ингибированием
5) Дефосфорилированием фермента

41. Аллостерические ферменты

1) Катализируют скорость лимитирующие реакции
2) Расположены вначале метаболического пути
3) Редко встречаются в клетке
4) Катализируют необратимые реакции
5) Катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути

42. Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования дефосфорилирование обеспечивают следующие ферменты

1) Сукцинатдегидрогеназа
2) Фосфопротеинфосфатаза
3) Глюкокиназа
4) Протенкиназа
5) Аденилатциклаза

43. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования

1) Зависит от концентрации ряда гормонов в крови
2) Происходит с участием АТФ
3) Сопровождается изменением аминокислотного состава ферментов
4) Вызвана активацией протеинкиназ
5) Необратимый для клетки процесс

44. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования

1) Это является ответом клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови
2) Сопровождается диссоциацией субъединиц фермента
3) Происходит с участием АТФ
4) Необратимый процесс ковалентной модификации фермента
5) Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А

45. Фермент протеинкиназа А

1) Олигомерный белок
2) Мономерный белок
3) Активируется ц АМФ
4) Является холоферментом
5) Подвергается активации по механизму белок-белковых взаимодействий

46. Фермент протеинкиназа А

1) Активируется ц АМФ
2) Изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и теофиллина
3) Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы
4) Активная форма – олигомерный белок R2C2
5) Активная форма – каталитическая субъединица С

47. Фермент креатинкиназа

1) Мономерный белок
2) Олигомерный белок
3) Используется для диагностики инфаркта миокарда
4) Используется для диагностики гепатита
5) Относится к классу лиаз

48. Фермент аспарагиназа

1) Уменьшает концентрацию аспарагина в крови
2) Увеличивает концентрацию аспарагина в крови
3) Уменьшает синтез белков во всех клетках организма
4) Уменьшает синтез белков в лейкозных клетках
5) Уменьшает концентрацию аспарагиновой кислоты в крови

49. Фермент лактатдегидрогеназа

1) Олигомерный белок
2) Используется для диагностики инфаркта миокарда
3) Используется для диагностики гепатита
4) В разных тканях используются разные изоферменты
5) Относится к классу оксидоредуктаз

50. Использование ферментов в медицине возможно

1) В качестве лекарственных препаратов
2) Для диагностики заболеваний
3) Для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов
4) Для лечения миастений
5) В качестве аналитических реактивов

51. Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет

1) Концентрацию аспарагина в крови
2) Синтез белков в лейкозных клетках
3) Синтез белков во всех клетках организма
4) Синтез аспарагина в лейкозных клетках
5) Концентрацию аспартата в крови

52. Использование протеолитических ферментов в медицине, возможно для

1) В лечении злокачественных заболеваний
2) В аппаратах «искусственная почка» для разрушения мочевины
3) Для очистки ран
4) Для рассасывания рубцов
5) В качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения

53. Определение активности ферментов в крови используется

1) Для диагностики наследственных энзимопатий
2) Для постановки диагноза заболеваний
3) Для контроля эффективности лечения ряда заболеваний
4) При воспалительных заболеваниях органов дыхания
5) При воспалительных процессах печени

54. Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты

1) Сукцинатдегидрогеназа
2) Лактатдегидрогеназа
3) Гиалуронидаза
4) Креатинкиназа
5) Аминотрансферазы

55. Принципы энзимодиагностики основаны на

1) Выходе ферментов в кровь при повреждении тканей
2) Органоспецифичности
3) Высокой стабильности ферментов
4) Преобладании определенных изоферментов в разных тканях
5) Низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в норме в крови

56. Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти

1) Нарушение сродства активного центра к субстрату
2) Увеличение активности фермента
3) Изменение концентрации метаболитов в клетке
4) Увеличение количества фермента в клетке
5) Уменьшение активности фермента

57. Нуклеазы используются в медицине, потому что они

1) Инактивируют ДНК-содержащие вирусы
2) Вызывают гибель бактерий
3) Эффективны при вирусных конъюнктивитах
4) Эффективны при вирусных гепатитах
5) Эффективны при ринитах
© 2024 TestWizard - Платформа для создания онлайн-тестов с результатами.
master@testwizard.ru